Ingénieur-e en spectrométrie de masse des protéines

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Présentation d'INRAE

INRAE, Institut national de recherche pour l’agriculture, l’alimentation et l’environnement, est un organisme public de recherche qui réunit 12 000 collaborateurs au sein de 272 unités réparties sur 18 centres en France. Premier organisme mondial spécialisé sur l’ensemble agriculture – alimentation – environnement, INRAE joue un rôle clé pour accompagner les transitions nécessaires face aux grands défis planétaires.

Face à l’augmentation de la population, aux enjeux de sécurité alimentaire, au changement climatique, à la raréfaction des ressources et au déclin de la biodiversité, INRAE s’engage à développer des solutions scientifiques et à accompagner l’évolution des pratiques agricoles, alimentaires et environnementales.

Environnement de travail, missions et activités

L'unité Biopolymères interactions assemblages (BIA) réunit environ 200 agents (dont 100 titulaires INRAE). Les recherches de BIA visent à réinventer l'usage des bioressources pour concevoir des aliments et matériaux répondant aux enjeux environnementaux, climatiques et de santé globale. Le poste s'inscrit spécifiquement dans l'axe « aliment-santé », qui a pour objectif de concevoir l'aliment de demain : un aliment sain, sûr et durable.
Précisément, vous travaillerez au sein de la plateforme BIBS, dont les expertises couvrent plusieurs domaines de la biochimie analytique et de l'imagerie. BIBS a notamment une expertise reconnue en spectrométrie de masse (MS) appliquée à l'étude structurale des protéines et polysaccharides. BIBS travaille avec une communauté large de scientifiques : les approches que vous développerez s'adresseront donc à de nombreuses équipes, dans et en dehors de BIA, qui travaillent sur l'aliment, ses propriétés et son impact sur la santé.
Vous assurez la conception et le déploiement de stratégies analytiques innovantes basées sur la MS pour caractériser les changements structuraux des protéines de l'aliment. Les changements visés sont ceux de la structure primaire des protéines (modifications chimiques des acides aminés, hydrolyse des chaînes peptidiques), mais également les évolutions des structures 2D et 3D (pontage des chaînes peptidiques, complexes non covalents, changements conformationnels). Ces changements interviennent au cours de procédés de transformation (parmi lesquels la digestion gastro-intestinale, le chauffage, la fermentation etc.) et/ou par les interactions avec la matrice alimentaire (lipides, carbohydrates, polyphénols) ou les microorganismes (dans le cas des procédés fermentaires).
Le projet envisage une combinaison originale d'approches, capables de renseigner sur les structures 1D, 2D ou 3D des protéines. Dans ce cadre, vous contribuerez à explorer des méthodes :
i) de protéomique « top-down » ou « bottom-up » pour étudier les modifications des acides aminés ou les pontages des chaînes protéiques ;
ii) de peptidomique, pour caractériser l'hydrolyse des chaînes protéiques ;
iii) de MS native (échanges hydrogène/deutérium, mobilité ionique haute résolution) pour aborder les variations des structures 2D et 3D.
Votre travail bénéficiera d'avancées récentes de l'équipe sur des algorithmes d'identification sans a priori des modifications des protéines et peptides.
Un premier défi du poste sera de déployer les approches analytiques citées sur des systèmes complexes comme les aliments, matrices alimentaires, fluides ou tissus biologiques. En particulier, vous serez en charge de préparer les protéines - depuis ces matrices variées et complexes - dans un état structural pertinent en amont de l'analyse, tout en prenant en compte les contraintes liées à la spectrométrie de masse. Vous pourrez envisager, pour mettre en place ces méthodes de préparation, de recourir à des modèles de complexité croissante jusqu'au système d'intérêt.
Un second défi portera sur le traitement des données, dans le but d'intégrer et fusionner les informations apportées à différents niveaux de structure (1D, 2D, 3D). Vous aborderez ces questions en collaboration avec le pôle bioinformatique de l'équipe, ou en collaboration externe.
La spectrométrie de masse sera au coeur des stratégies analytiques envisagées. Cependant, les résultats en MS pourront être comparés à d'autres approches (ex. diffraction de la lumière, SAXS, dichroïsme circulaire, microscopies, …). Sans être expert de ces méthodes, vous aurez la polyvalence permettant de mobiliser les mieux adaptées.
En résumé, vos activités principales seront les suivantes :
-Concevoir et déployer un ensemble d'approches MS pour caractériser différents niveaux de structure des protéines
-Préparer et extraire les protéines dans des matrices variées et complexes
-Interpréter des données volumineuses, hétérogènes pour en donner une vue intégrative
-Participer à l'élaboration et à la conduite de projets
-Interagir avec de nombreux scientifiques dans l'unité ou externes
-Identifier et intégrer les réseaux en lien avec votre expertise
-Gérer un ensemble d'instruments de haut niveau (spectromètres de masse, chromatographies liquides).
-Valoriser vos travaux sous forme de publications et communications
-Encadrer et former des étudiants
-Contribuer à des activités d'intérêt collectif

Formations et compétences recherchées

Formation recommandée : Niveau 7 minimum en chimie, chimie analytique ou biochimie structurale
Expériences appréciées :
-Expérience significative en spectrométrie de masse MS et MS/MS, sur des appareils à haute résolution
-Expérience significative dans au moins un des domaines suivants : protéomique, peptidomique, MS native
-Au moins une expérience professionnelle après l'obtention de votre diplôme
-Expérience avérée de valorisation des résultats (publications, communications dans des congrès)
Compétences recherchées :
-Compétences théoriques et pratiques avancées en spectrométrie de masse haute résolution appliquée à l'analyse de protéines et de peptides
-Connaissances approfondies et pratiques en biochimie des protéines, si possible dans un contexte de science des plantes ou de l'aliment
-Connaissance pratique d'outils de traitement de données massives en protéomique ; appétence pour la bioinformatique et les biostatistiques
-Rigueur de raisonnement, capacité à concevoir des méthodes originales sur la base d'une étude bibliographique, goût pour les interactions avec les chercheurs
-Aptitude à travailler en équipe
-Capacités d'encadrement
-Niveau d'anglais souhaité : minimum B2

Votre qualité de vie à INRAE

En rejoignant INRAE, vous bénéficiez :

- de 30 jours de congés + 15 RTT par an (pour un temps plein)
- d'un soutien à la parentalité : CESU garde d'enfants, prestations pour les loisirs ;
- de dispositifs de développement des compétences : formation, conseil en orientation professionnelle ;
- d'un accompagnement social : conseil et écoute, aides et prêts sociaux ;
- de prestations vacances et loisirs : chèque-vacances, hébergements à tarif préférentiel ;
- d'activités sportives et culturelles ;
- d'une restauration collective.

Modalités pour postuler

1. Je télécharge le guide Guide des candidats pdf - 2.31 Mo
2. Je note le numéro du profil IR26-TRANSFORM-2
3. Je postule Espace d'inscription